Neue Funktion der Proteine entdeckt

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Wissenschaftler haben ein Protein namens NOD entdeckt, das mit den Bewegungs-Proteinen zusammenhängt, welche verschiedene Zellaktivitäten steuern, wie den innerzellularen Transport, Signalwirkung und Zellteilung.

Die NOD Proteine sind mit den Bewegungsproteinen verbunden

Dafür nutzten die Forscher eine Röntgen-Kristallografie für die Bestimmung der Struktur und anschließend die enzymatische Kynegetik, um dem Prozess auf die Spur zu kommen.

Obwohl sich dieses Protein in der Fruchtfliege findet, sind die Ergebnisse auch in Bezug auf die Funktion der NOD-Proteine bei Menschen nützlich. „Diese Studie über das NOD hat Beweise geliefert wie beispielsweise ein kinetischer Motor funktioniert“, meinte dazu Jared Cochran, ein Post-Doktorand in Dartmouth und Autor der Studie.

„Statt sich selbstständig zu bewegen, zieht es an den Enden der Mikrotubulen, was in einem Kreuz zwischen den Chromosomenarmen und dem Wachstum der Mikrotubulen in der Zelle endet. Wenn das NOD richtig funktioniert, werden beide Zellen am Ende entweder einen oder keinen dieser Chromosome vernichten, was für die Zelle und den Organismus in den meisten Fällen tödlich ist“.

Mitsamt den Kollegen des Lawrence Berkeley National Laboratory, des Stowers Institute for Medical Research en Kansas City, Missouri, und der Kansas University Medical Center in Kansas City, Kansas, hat die Gruppe Dartmouth in der Studie vom 9 Januar 2009 in der Zeitschrift Cell den Artikel veröffentlicht. Der Titel lautet "ATPase Cycle of the Nonmotile Kinesin NOD Allows Microtubule End Tracking and Drives Chromosome Movement.".

“Vor dieser Studie war belegt worden, dass die kinesischen Motoren entweder über mikrotubulare Bahnen oder durch Zerstörung von Mikrotubularen entstanden“, sagt Jon Kull, der Hauptautor der Studio, angestellter Professor für Chemie in Dartmouth und 1988 dort diplomiert. „Diese Arbeit beschreibt eine neue Funktionsweise des Kinesin, bei der das NOD sich nicht bewegt, sondern abwechselnd fest hält und los läßt, und dabei immer mehr Fasern während ihres Wachstums steuert. Die Vielfalt an Funktionen dieser Proteine ist erstaunlich.“

Einer der Autoren des Dokuments, Natasha Mulko, erwarb 2007 in Dartmouth das Diplon und arbeitete an dieser These für den Doktortitel der Chemie. Mulko ist zurzeit ein graduierter Student an der Zahnmedizinischen Fakultät der Universität Creighton. „Die Arbeit von Natasha war von großer Relevanz für diese Studie, da sie bei der Gewinnung und Verfeinerung der für die Struktur benötigten Proteinkristalle war“, meint Kull, ihr Mentor bei der Dissertation.

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