Elongationsphase der Proteinbiosynthese

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Die Elongationsphase, die zweite Phase der Proteinbiosynthese, benötigt spezifische Proteine die keine Ribosome sind wie die FE und EEFs. Die Verlängerung der Polypeptide ereignet sich in zyklischer Form, so dass am Ende eines kompletten Zyklus der Addition von Aminosäuren die Stelle A leer und bereit für die Rezeption des eingehenden Aminoacyl-ARNt ist, welches von dem nächsten Codon des ARNm bestimmt wird.

Das bedeutet, dass nicht nur die eingehenden Aminosäuren mit der peptidischen Kette verbinden müssen, sondern dass das Ribosom das ARNm an das nächste Codon weitergibt. Jede ankommenden Aminoacyl-ARNt wird von einem komplexen EEF-1α-GTP an das Ribosom getragen.

Elongationsphase der Proteinbiosynthese

Sobald das richtige ARNt an der A-Stelle des GTP gesetzt ist, wird es hydrolisiert und der EEF-1α-GTP Komplex dissoziiert. Für zusätzliche Translocations-Ereignisse muss das GDP durch das GTP ausgetauscht werden. Dies geschieht mit Hilfe des EEF-1βγ auf die gleiche Art wie bei dem Austausch des GTP mit dem FEI-2, das von EIF-2B katalysiert wird.

Das an der P-Stelle mit dem ARNt verbundene Peptid wird an die Amino-Gruppe der Aminoacyl-ARNt an der A-Stelle transferiert. Diese Reaktion wird durch die Peptidyltransferase katalysiert. Diesen Prozess versteht man als Transpeptidation. Das verlängerter Peptid sitzt nun in einem ARNt an der A-Stelle. Die A-Stelle muss für die Annahme des nächsten Aminoacyls-ARNt frei weredn. Den Prozess, durch den das Peptidy-ARNt der A-Stelle an die P-Stelle bewegt wird, nennt man Translokation.

Die Translokation wird durch das Gen EEF-2 mit einer Hydrolyse des GTP ausgelöst. Der Translokationsprozess des Ribosoms bewegt sich entlang der ARNm, so dass das nächste Codon des ARNm an die A-Stelle gelangt. Nach der Translokation befreit das GEn EEF das Ribosom und der Zyklus beginnt erneut.

Die Fähigkeit des Gens EEF-2 zur Ausführung der Translokation wird durch den Status des Phosphorylierung des Enzyms bestimmt. Wenn das Enzym phosphoryliert, wird es gehemmt. Die Phosphorylierung des Gens EEF-2 wird durch das Enzym Quinasa eEF2 (EEF2K) ausgelöst. Die Steuerung der Aktivität des Enzums EEF2K geschieht normalerweise über das Insulin und die Strömungen des Ca2+. Die von dem Ca2+ hervorgerufene Wirkung sind das Resultat der Interaktion des Calmodulins mit dem Enzym EEF2K. Die Aktivierung des Enzyms EEF2KK im dem Skelettmuskel durch das Ca2+ ist wichtig für die Reduzierung des ATP-Konsums während der Proteinbiosynthese bei Trainingsphasen, was zur Freisetzung des gespeicherten Ca2+ führt. Das Enzym EEF2K reguliert sich auch durch die Phosphorylierung. Eine der Kinasen die das Enzym phosphorylisiert wird von der Proteinkinase MTOR gesteuert. Die für die Regulierung des Stoffwechsels wichtige Proteinkinase AMPK oder AMP-aktivierte Proteinkinase phosphorylisiert und aktiviert das Enxym EEF2K, das zur Inhibition des Gens EEF-2 führt.

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